Коллаген млекопитающих
В коллагене млекопитающих около 1/3 аминокислотных остатков составляет глицин и около 1/4 — пролин и оксипролин. Особенно характерным считается присутствие таких аминокислот, как оксипролин и оксилизин, которые редко встречаются в других белках. Предполагают, что их гидроксильные группы участвуют в образовании поперечных связей и стабилизации коллагеновых структур.
Обнаружено несколько различных форм коллагеновых белков, близких по аминокислотному составу, но различающихся по размерам молекул, растворимости, способности включать меченые аминокислоты, углеводному и липидному составу (В. Н. Орехович, 1952; Gross, 1959; Jackson, 1957, и др.). Наименьшая по размерам фракция коллагеновых белков, найденная в экстрактах соединительной ткани, названа тропоколлагеном (Schmitt, 1959; Boedtker, Doty, 1955). Тропоколлаген представляет собой спираль из трех полипептидных цепей (двух α1 и одной α2) с молекулярным весом 300 000—380 000. Полипептидные цепи тропоколлагенов отличаются по аминокислотному составу.
В нейтральных солевых экстрактах соединительной ткани присутствуют α-триплеты коллагенов, которые не содержат внутримолекулярных поперечных связей и при денатурации распадаются на однонитчатые компоненты.
В кислых экстрактах обнаружены тропоколлагены, которые при тепловой денатурации и под действием мочевины распадаются на однонитчатые α1 и α2 компоненты, двухнитчатые β1 и β2 компоненты и часть из них остается в трехнитчатой γ-форме. Двухнитчатые компоненты β1 состоят из ковалентно связанных α1 и α2 полипептидных цепей, а β2 — из двух α1 полипептидных цепей.
Некоторые исследователи рассматривают эти формы тропоколлагенов как промежуточные стадии созревания, которое идет таким путем ααα→αβ→ϒ→ коллагеновые волокна (Altgelt, Hodge, Schmitt, 1961; Schmitt, 1964).
Основную массу коллагеновых волокон составляют нерастворимые коллагены. Растворимые коллагены (или проколлагены) присутствуют в аморфном веществе и входят в состав ретикулиновых волокон и поверхностных слоев коллагеновых структур.
Относительная обмениваемость различных форм коллагенов, по данным изотопных исследований, прямо пропорциональна легкости их экстракции (Harkness, Marko, Muir, Neuberger, 1954; Jackson, 1961). Коллаген, растворимый в нейтральных солевых растворах, имеет время полураспада («время полужизни») около 1 дня, кислоторастворимый коллаген — не сколько дней, нерастворимый коллаген—много дней, некоторые фракции его, находящиеся в глубине коллагеновых структур, практически полностью инертны. Эту возрастающую степень нерастворимости и метаболической инертности многие исследователи объясняют образованием поперечных ковалентных связей между волокнами по мере их старения (Bjorksten, 1962; Milch, Murray, 1962).
«Руководство по патологической физиологии»,
И.Р.Петров, А.М.Чернух

- Понятие о гистионе
- Общая патология соединительной ткани
- Значение плазматических клеток
- Старение соединительной ткани
- Биохимическая характеристика соединительной ткани
- Гиалиноз
- Кислые мукополисахариды и их свойства
- Амилоидоз
- Отличие свойств хондроитинсульфатов по отношению к ферментам
- Фибридоидный некроз различных тканей в очаге воспаления
- Корреляция между типом мукополисахаридов и типом коллагеновых структур
- Стадии развития ревматического фиброзита
- Уменьшение содержания растворимых коллагенов
- Проявление фибропластического диатеза
- Расщепление коллагенов
- Некоторые частные формы патологии соединительной ткани
- Изменения, которые претерпевают глико- и мукопротеиды сыворотки крови при патологических процессах
- Латиризм