Коллаген млекопитающих

В коллагене млекопитающих около 1/3 аминокислотных остатков составляет глицин и около 1/4 — пролин и оксипролин. Особенно характерным считается присутствие таких аминокислот, как оксипролин и оксилизин, которые редко встречаются в других белках. Предполагают, что их гидроксильные группы участвуют в образовании поперечных связей и стабилизации коллагеновых структур.

Обнаружено несколько различных форм коллагеновых белков, близких по аминокислотному составу, но различающихся по размерам молекул, растворимости, способности включать меченые аминокислоты, углеводному и липидному составу (В. Н. Орехович, 1952; Gross, 1959; Jackson, 1957, и др.). Наименьшая по размерам фракция коллагеновых белков, найденная в экстрактах соединительной ткани, названа тропоколлагеном (Schmitt, 1959; Boedtker, Doty, 1955). Тропоколлаген представляет собой спираль из трех полипептидных цепей (двух α1 и одной α2) с молекулярным весом 300 000—380 000. Полипептидные цепи тропоколлагенов отличаются по аминокислотному составу.

В нейтральных солевых экстрактах соединительной ткани присутствуют α-триплеты коллагенов, которые не содержат внутримолекулярных поперечных связей и при денатурации распадаются на однонитчатые компоненты.

В кислых экстрактах обнаружены тропоколлагены, которые при тепловой денатурации и под действием мочевины распадаются на однонитчатые α1 и α2 компоненты, двухнитчатые β1 и β2 компоненты и часть из них остается в трехнитчатой γ-форме. Двухнитчатые компоненты β1 состоят из ковалентно связанных α1 и α2 полипептидных цепей, а β2 — из двух α1 полипептидных цепей.

Некоторые исследователи рассматривают эти формы тропоколлагенов как промежуточные стадии созревания, которое идет таким путем ααα→αβ→ϒ→ коллагеновые волокна (Altgelt, Hodge, Schmitt, 1961; Schmitt, 1964).

Основную массу коллагеновых волокон составляют нерастворимые коллагены. Растворимые коллагены (или проколлагены) присутствуют в аморфном веществе и входят в состав ретикулиновых волокон и поверхностных слоев коллагеновых структур.

Относительная обмениваемость различных форм коллагенов, по данным изотопных исследований, прямо пропорциональна легкости их экстракции (Harkness, Marko, Muir, Neuberger, 1954; Jackson, 1961). Коллаген, растворимый в нейтральных солевых растворах, имеет время полураспада («время полужизни») около 1 дня, кислоторастворимый коллаген — не сколько дней, нерастворимый коллаген—много дней, некоторые фракции его, находящиеся в глубине коллагеновых структур, практически полностью инертны. Эту возрастающую степень нерастворимости и метаболической инертности многие исследователи объясняют образованием поперечных ковалентных связей между волокнами по мере их старения (Bjorksten, 1962; Milch, Murray, 1962).


«Руководство по патологической физиологии»,
И.Р.Петров, А.М.Чернух

Смотрите также: